attività enzimatica_inibizione reversibile
May 02, 2026 09:37
· 17:28
· Italian
· Whisper Turbo
· 3 speakers
អត្ថបទនេះផុតកំណត់ក្នុង 22 ថ្ងៃ & # 160; ។
ធ្វើឲ្យប្រសើរសម្រាប់ការផ្ទុកជានិច្ច →
បង្ហាញតែ
0:00
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
Il discorso relativo alla regolazione enzimatica. Allora, riassumiamo un attimo. La regolazione può essere passiva o attiva. Abbiamo già studiato sostanzialmente in seconda le modalità di regolazione passiva. Tra le modalità di regolazione attiva abbiamo detto che ne esistono tre. Inibizione, modificazione covalente, interazione all'osterica.
0:25
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
Abbiamo iniziato a vedere in cosa consiste l'inibizione. Abbiamo detto che l'inibizione può essere reversibile o irreversibile. In generale abbiamo detto che l'inibizione è una riduzione dell'attività dell'enzima, quindi disattiviamo sostanzialmente l'enzima. Abbiamo visto che cos'è l'inibizione irreversibile.
0:51
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
Adesso dobbiamo vedere in cosa consiste l'inibizione invece reversibile, attuata quindi ad opera di una molecola, di una sostanza, detta inibitore, e dobbiamo vedere le tre differenze. Quindi si tratta di inibizione reversibile proprio perché c'è un equilibrio, si instaura un equilibrio dovuto appunto all'interazione tra
1:18
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
l'inibitore e l'enzima, che però è un'interazione appunto assolutamente reversibile, che dipende insomma da tutta una serie di fattori che adesso cercherò di spiegarvi senza andare troppo nel dettaglio, perché non è un corso di cinetica enzimatica questo. Vediamo il senso di questi tre termini che non sono assolutamente casuali. Quindi iniziamo dall'inibizione reversibile.
1:48
S…
Speaker 2 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
competitiva. Perché prende questo nome? Perché un inibitore competitivo è un inibitore che compete con il substrato per il sito attivo. Quindi spesso per poter competere con il sito attivo evidentemente è una molecola con una struttura molto simile a quella del substrato.
2:09
S…
Speaker 2 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
ma non uguale. E quindi, essendo molto simile, è in grado di interagire, mediante legami deboli, per questo temporaneamente, con il sito attivo. Ma se è presente l'inibitore, il nostro substrato non potrà entrare all'interno del sito attivo e quindi la reazione di catalisi non potrà avvenire. Questo tipo di inibizione competitiva
2:35
S…
Speaker 2 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
È un'inibizione influenzata molto dalla concentrazione rispettiva di substrato ed inibitore. Quindi è una questione statistica di probabilità, nel senso che l'enzima...
2:51
S…
Speaker 2 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
c'è un certo numero di molecole di enzima, ognuna delle quali ha un sito attivo libero. La probabilità che entri in inibitore o substrato dipende dalla quantità di molecole di inibitore e di substrato, per cui c'è una continua competizione tra i due e il fatto che si sposti l'equilibrio verso il complesso enzima-inibitore.
3:14
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
o verso la formazione del complesso enzima sul strato, dipende dalla concentrazione delle due specie.
3:22
S…
Speaker 2 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
All'aumentare della concentrazione del sommestrato sicuramente si riduce la probabilità dell'interazione tra enzima e inibitore e quindi l'inibitore riduce il suo potenziale. Molti farmaci sono inibitori competitivi, quindi antibiotici, chemioterapici, in realtà anche alcune tossine e alcuni veneni come l'egione cianuro.
3:50
S…
Speaker 2 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
e sono impiegati sicuramente anche a livello di ricerca per capire il funzionamento, il meccanismo d'azione di alcuni enzimi. L'inibizione non competitiva in cosa consiste e quando si può verificare? Si può verificare quando l'enzima possiede due domini distinti, uno che è il sito attivo, l'altro che è un secondo sito.
4:17
S…
Speaker 2 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
nel quale può essere ospitato l'inibitore. Quindi cos'è che succede? L'inibitore interagendo con l'enzimo viene ospitato all'interno del suo sito specifico.
4:30
S…
Speaker 2 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
che può essere più o meno distante dal sito attivo. Questo cosa comporta? Lo vedete bene nelle due immagini, quindi nell'enzima a cui non è legato l'inibitore e invece nella struttura enzimatica a cui invece è legato l'inibitore. L'interazione tra l'inibitore e l'enzima causa nell'enzima un cambiamento di conformazione e di conseguenza un cambiamento di conformazione del sito attivo
5:00
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
in grado di far accedere e ospitare il substrato. Si chiama inibizione non competitiva proprio perché non c'è competizione diretta tra inibitore e substrato e quindi questo tipo di inibizione non è sicuramente risolvibile aumentando la concentrazione del substrato.
5:24
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
Quando è che può essere utilizzata dalle cellule e dai sistemi cellulari questo tipo di inibizione? Come vedete, è scritto sulla slide, spesso questi inibitori non competitivi possono essere degli intermedi di reazione di una via metabolica, per cui se sono in quantità elevata,
5:48
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
Questi intermedi, quindi ce n'è a sufficienza, oltre a dare il prodotto, possono interagire e inibire l'attività degli enzimi che catalizzano le reazioni della via metabolica che precedono quelle in cui loro si sono formati. In questo modo, attraverso un processo a feedback, si blocca quella via metabolica, fino a quando la...
6:12
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
La concentrazione di quell'intermedio di reazione che è anche un inibitore non si riduce e quindi essendo un legame reversibile la probabilità che rimanga legato, che si leghi di nuovo all'enzima si riduce e quindi aumenta il numero di molecole di enzima libere che possono quindi ospitare il substrato e la reazione ricomincia. Infine inibizione reversibile a competitiva.
6:42
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
Anche in questo caso abbiamo due siti distinti per l'inibitore e per il substrato. Che differenza c'è rispetto a quella non competitiva? Che l'inibitore si lega solo una volta che il substrato si è formato già il complesso enzima-substrato. E quindi un aumento della concentrazione del substrato in questo caso favorisce l'inibizione.
7:12
S…
Speaker 2 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
Questo è un riassunto, diciamo così, di quello che abbiamo detto finora, un riassunto schematico di ciò che abbiamo detto. Poi abbiamo detto, oltre all'inibizione c'è reversibile e irreversibile, c'è un secondo tipo di regolazione che è la regolazione covalente e reversibile. In cosa consiste? Avremo modo di incontrare degli esempi. Quello che succede è che un enzima può essere...
7:42
S…
Speaker 2 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
attivato o disattivato, trasferendo o eliminando da esso, su di esso o da esso, dei gruppi funzionali o comunque delle molecole.
8:00
S…
Speaker 3 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
Ad esempio, classico è il caso della fosforilazione di un enzima. Molto spesso le cellule usano questa tecnica di fosforilare o defosforilare un enzima per attivarlo o disattivarlo. Non è detto che la fosforilazione porti sempre a un'attivazione e viceversa. Cioè una defosforilazione è una disattivazione, non è assolutamente detto. Ci sono casi in cui la fosforilazione disattiva l'enzima.
8:29
S…
Speaker 3 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
Ma perché una fosfolilazione può modificare l'attività enzimatica così come una delineazione o una mitilazione o altre modifiche, insomma, l'inserzione di altri gruppi? Perché, come già abbiamo studiato più volte, una variazione che sembrerebbe minima
8:51
S…
Speaker 3 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
dell'enzima, in realtà come la formazione di questo erogamo incovalente tra un gruppo che inseriamo e un residuo R di un aminoacido dell'enzima provoca un cambiamento di conformazione dell'enzima e quindi un cambiamento di conformazione del sito attivo e quindi l'attivazione o la disattivazione.
9:13
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
dell'enzima stesso. A fianco avete i principali aminoacidi che possono essere presenti all'interno di un enzima che subiscono questo tipo di trasferimento, quindi che sono in grado di formare legami covalenti. Vedete che la tirosina è spesso coinvolta in questi trasferimenti. A differenza di quanto abbiamo visto nel caso di un'inibizione irreversibile,
9:41
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
Questa regolazione covalente è una regolazione, anche se si formano regami covalenti, è una regolazione comunque reversibile e consente di modulare molto bene in alcuni contesti l'attività enzimatica. Infine abbiamo la regolazione allosterica.
10:01
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
Dobbiamo stare molto attenti, perché non è così immediato, a non confondere la regolazione degli inibitori, che abbiamo visto prima, reversibili, quindi competitivi, non competitivi e competitivi, con la regolazione allosterica. Cosa sono gli enzimi allosterici?
10:23
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
che prima di tutto hanno sempre, sempre, sempre una struttura quaternaria. Quindi sono costituiti da più subunità, quindi almeno due catene polipeptidiche. L'attività di questi enzimi è influenzata sicuramente dai cambiamenti conformazionali indotti da piccole molecole, dette fettori o modulatori.
10:49
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
che sicuramente si legano a un sito diverso da quello del sito attivo. Quindi uno potrebbe pensare, beh allora che differenza c'è rispetto a un inibitore non competitivo, perché anche lui si lega a un sito diverso rispetto a quello del sito attivo. Le differenze ci sono, adesso cercherò di farvele capire. La prima differenza...
11:12
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
Si nota subito dalla slide, ovvero questi effettori possono essere sia negativi che positivi. Quindi non c'è solo inibizione in questo caso, ma...
11:24
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
L'effettore può ridurre l'attività dell'enzima, ma in altri casi invece aumentare l'attività enzimatica. Quindi c'è una modulazione molto più sofisticata, un'accelerazione, una decelerazione dell'attività. E seconda cosa che fa la differenza rispetto agli altri enzimi, che è l'inibizione reversibile non competitiva,
11:53
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
I due siti, quello per il substrato e quello per il modulatore, si trovano su due subunità diverse della molecola, della proteina, quindi su due catene polipeptidiche diverse. Le catene polipeptidiche in ogni caso comunque interagiscono tra loro, quindi il cambiamento di conformazione di una subunità
12:18
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
può provocare il cambiamento di conformazione anche dell'altra. Qui abbiamo un caso di modulatore positivo. Questo è il sito per il modulatore.
12:33
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
che è indicato al punto di rosa con M. Questo è il sito che dovrebbe ospitare il substrato, che però vedete non ha una struttura tale da poter interagire con questo sito attivo. Ed è qui che interviene il modulatore. Il modulatore interagisce con questa subunità R. Questa interazione, come vedete, poi è stilizzato certamente, provoca un cambiamento di conformazione. Nell'altra subunità,
13:03
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
rendendo possibile l'interazione tra substrato e l'enzima e quindi in questo caso il modulatore ha attivato l'attività catalitica.
13:16
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
Qua abbiamo altri esempi, ad esempio in questo caso invece un'inibizione per cui in questo caso abbiamo un enzima che è costituito da quattro catene polipeptidiche che è in equilibrio tra la forma attiva e quella inattiva. Forma inattiva che in questo caso vedete viene stabilizzata.
13:42
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
dall'inibitore che interagisce impedendo che alcune molecole nella forma inattiva passino a quella attiva, quindi spostando l'equilibrio verso quella inattiva, mentre qui abbiamo una specie che funge da attivatore.
14:01
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
Per cui sposta l'equilibrio verso la forma attiva. Cosa molto importante, gli enzimi allosterici possono andare incontro a un altro fenomeno, a un altro tipo di interazione e regolazione, che è la cooperatività. Ovvero abbiamo più...
14:25
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
strutture, scusate, più catene polipeutidiche che possono ospitare ognuna potenzialmente una molecola di substrato perché hanno quattro siti attivi. L'interazione tra una molecola di substrato e uno di questi siti attivi
14:43
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
Cosa fa? Fa sì che questa interazione provoca il cambiamento nella conformazione di tutte le altre unità strutturali che quindi risultano attive anch'esse. Quindi in questo caso sono le molecole...
15:00
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
di substrato che agiscono da attivatori, da effettori positivi e quindi da attivatori. Spesso questi enzimi allosterici all'interno di una via metabolica sono gli enzimi che catalizzano la prima reazione della via catabolica. Qui vi ho fatto un esempio. Avete la via metabolica, scusate la via metabolica,
15:30
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
che consente il passaggio, la trasformazione dell'enzima dell'aminoacido treonina in aminoacido isoleulcina. Come vedete ci sono cinque reazioni in successione, catalizzata ognuno da un'enzima. L'enzima all'osterico è il primo, è in grado di interagire, di ospitare nel suo sito attivo la treonina.
15:52
S…
Speaker 2 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
e quindi dare il primo intermedio e poi di conseguenza come prodotto finale l'isoleucina. L'isoleucina, che con un fantastico meccanismo a feedback, è l'inibitore allosterico,
16:07
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
l'effettore negativo quindi del primo enzima, dell'enzima 1. Quindi quando aumenta la concentrazione di isoleucina nella cellula, parte di questa isoleucina verrà sicuramente utilizzata dalla cellula, ma poi una parte comunque interagirà con le molecole dell'enzima 1.
16:29
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
E quindi l'interazione tra le molecole di enzima 1 e le molecole di enzima 1 porterà a una variazione del sito attivo dell'enzima e quindi a una sua disattivazione. Questo legame, ricordiamocelo, è reversibile, quindi si legano e si slegano, si slegano e si slegano, interagiscono e poi si liberano nell'ambiente. Quindi cosa succede? Man mano che l'isoleucina viene consumata,
16:59
S…
Speaker 1 (attività enzimatica_inibizione reversibile)
La probabilità che interagisca con l'enzima 1 si riduce, quindi aumenterà il numero di molecole di enzima 1 libere che potranno di conseguenza di nuovo dare il via alla via metabolica, perché ricordiamoci, se manca l'enzima 1 o l'enzima 1 c'è in attivo, non si può formare l'intermedio A e quindi tutta la via metabolica automaticamente viene bloccata.
This transcript was generated by AI (automatic speech recognition). May contain errors — verify against the original audio for critical use. AI policy
សេចក្ដីសង្ខេប
ចុច សង្ខេប ដើម្បីបង្កើតសេចក្ដីសង្ខេប AI នៃការបកប្រែនេះ & # 160; ។
កំពុងសង្ខេប...
សំណួរ AI អំពីការបកប្រែនេះ
សំណួរអ្វីមួយអំពីការបកប្រែនេះ - AI នឹងរកឃើញផ្នែកដែលទាក់ទងនិងឆ្លើយតប។